Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet. 3. Где хранится информация о структуре белка.
Роль ДНК в хранении информации
- Нейросеть DeepMind расшифровала структуру почти всех белков, известных науке
- Основа белка: где находится информация о первичной структуре
- Где хранится информация о первичной структуре белка
- Информация о структуре белков хранится в
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
| Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится | В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. |
| Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез - | Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. |
| Где хранится информация о первичной структуре белка: основные источники и методы исследования | Наследственная информация о строении белков хранится в молекулах ДНК, кото-рые входят в состав хромосом ядра. |
| Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез — Ваш Урок | Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. |
Информация о структуре белков хранится в
Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых.
Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
- Где находится информация о первичной структуре белка: места хранения
- Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
- Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
- Где хранится информация о структуре белка? Как - вопрос №13491279 от ABILAIKhan 16.06.2021 17:48
- Базы данных белков
- Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов (ускорителей), с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада.
Где хранится генетическая информация в клетке?
Они производятся различными организмами — от бактерий до растений и животных, и когда они образуются, то складываются за миллисекунды. Сформированные из цепочек аминокислот, свернутых в сложные формы, их трехмерная структура во многом определяет их функцию. Стоит выяснить, как складывается белок, можно понять, как он работает и изменить его поведение. Хотя ДНК предоставляет инструкции для создания цепочки аминокислот, предсказать, как они взаимодействуют, чтобы сформировать трехмерную форму, было очень сложно. До недавнего времени ученые расшифровали лишь часть из 200 млн белков, известных науке.
Проблема в том, что их структура настолько сложна, что пытаться угадать, какую форму они примут, почти невозможно. AlphaFold от DeepMind создал 3D-изображения белковых структур. Изображение предоставлено DeepMind Сайрус Левинталь, американский молекулярный биолог, писал в статье 1969 года о парадоксе: несмотря на огромное количество возможных конфигураций, белки сворачиваются быстро и точно. Таким образом, писал Левинталь, если кто-то попытается найти правильную форму белка, пробуя каждую конфигурацию одну за другой, потребуется больше времени, чем существует Вселенная.
Попытки ученых У ученых есть способы визуализировать белки и анализировать их структуру, но это слишком медленная и трудная работа. По данным журнала Nature, чаще всего для изображения белков применяют рентгеновскую кристаллографию.
В иРНК каждой аминокислоте соответствует определенный триплет — группа, состоящая из трех нуклеотидов , называемая кодоном. Биосинтез белка начинается в ядре со списывания информации о структуре белковой молекулы с ДНК на иРНК по принципу комплементарности.
Данный процесс протекает как реакция матричного синтеза и называется транскрипцией рис. Процесс транскрипции В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК пре-иРНК , которая проходит стадию созревания или процессинга. Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки.
Таким образом, утверждение — «Один ген — один полипептид» — неверно рис. Сплайсинг Рис. Альтернативный сплайсинг варианты Рис. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы.
Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте антикодон , а основание «черешок» служит местом присоединения этой аминокислоты.
У бактерий — у которых, как и у прочих прокариот, ядра нет — процессы транскрипции синтеза мРНК и трансляции синтеза белков на основе мРНК сопряжены в пространстве и во времени, и синтез белка часто начинается еще до окончания транскрипции. Поэтому считалось, что выбор будущей локализации белков определяется исключительно их свойствами. Однако недавно ученые обнаружили, что бактериальные молекулы мРНК тоже способны к целенаправленному перемещению внутри клетки, в зависимости от «адреса доставки» белков, которые они кодируют. Причем происходит это еще до начала трансляции. С помощью генно-инженерных подходов с использованием флуоресцентных меток и микроскопии удалось проследить за перемещением и конечной локализацией двух мРНК, одна из которых кодировала цитоплазматический белок, а вторая — мембранный. Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют.
Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции. После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране. Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану. То есть перемещение мРНК внутри клетки происходит уже после начала трансляции. Однако авторы исследования показали, что даже если искусственно остановить в клетке трансляцию при помощи соответствующих антибиотиков или нарушив последовательность нуклеотидов с помощью мутаций, то мРНК всё равно устремляются к месту локализации белка, который они кодируют рис. Таким образом, уже в самой молекуле мРНК прописан «адрес доставки» будущего белка.
Исследователи уже используют плоды труда AlphaFold. Согласно The Guardian, программа позволила ученым окончательно охарактеризовать ключевой белок малярийного паразита, который не поддавался рентгеновской кристаллографии. В конечном итоге это улучшит вакцину против болезни.
Трехмерное изображение белка малярии. Изображение предоставлено Deepmind Исследователь медоносных пчел Вильде Лейпарт из Норвежского университета естественных наук использовал AlphaFold для выявления структуры вителлогенина. Это репродуктивный и иммунный белок, который вырабатывается всеми яйцекладущими животными. Открытие поможет разработать новые способы защиты, например, медоносных пчел и рыбы от болезней. Это важно, ведь эти животные важны для пропитания человечества. Мы только начинаем осознавать его влияние на развитие фармацевтики», — заключила она. Также модели AlphaFold также используются учеными из Центра инноваций в области ферментов Портсмутского университета для выявления ферментов из природного мира, которые можно настроить для переработки пластмасс. Читать далее:.
Информация о структуре белков хранится в
На вопросы могут отвечать также любые пользователи, в том числе и педагоги. Консультацию по вопросам и домашним заданиям может получить любой школьник или студент. Где и в каком виде хранится информация о структуре белка Где и в каком виде хранится информация о структуре белка.
Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома.
Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика». В его верхушке находится триплет нуклеотидов так называемый антикодон. Он образует комплементарную пару с соответствующим триплетом и-РНК кодоном.
Молекулу всегда рисуют с N-конца и заканчивают C-концом. Первичная структура белка Все остальные аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью.
Сумма всех пептидных связей — это пептидный остов. В него не входят радикалы, N-концы и C-концы. Будет понятнее, если я нарисую всё в одну линию. Пептидный остов в первичной структуре В первичной структуре есть только пептидные связи Важный момент! Первичная структура определяет какими будет вторичная, третичная и четвертичная если такая есть структуры. Это как мини-ДНК для белковой молекулы.
Но я об этом еще напомню, даже несколько раз, вот такая я зануда. Вторичная структура белка Ну что, а теперь давайте усложнять все! Что можно сделать с цепью, которую мы рассмотрели до этого? Может закрутим цепь вокруг чего-то? Или просто растянем ее вдаль? Можно даже растянуть цепь и повернуть ее обратно, чтобы начало и конец были в одном месте.
Что вам больше нравится? Какой бы вариант не выбрали — он верный, но все зависит от того, какой тип вторичной структуры будет у белка. Напоминаю, что это определяется первичной :] 1. Альфа-спираль Это для ребят, которые выбрали закрутить цепь вокруг чего-то. Правда закручивается она вокруг самой себя. В этой цепи происходит образование водородной связи между кислородом карбоксильного атома углерода и водородом связан с азотом.
Водородные связи в альфа-спирали Далековато как-то. Как так выходит? Все из-за того, что происходит закручивание пептидного остова. Сделаем такую же картинку как сверху, но в виде атомов. Не забудем крутануть её немного… Водородные связи в альфа-спирали Каждый цвет — это остаток аминокислоты, только азоты и кислороды я оставил одного цвета, а то запутаемся ещё. Ещё альфа-углерод тут трех валентный и все атомы отмечать не стал, а то слишком громоздко получается.
Думаю, что смысл понятен. Какой сделаем вывод? Альфа-спираль похожа на корсет!!! Правда вместо него — водородные связи , которые стягивают её. Если присмотреться к радикалам, то они выглядывают как иголки из ёлки в разные стороны. Вот рисунок попроще.
Альфа-спираль Ой, а вы, наверное, ждали какой то супер крутой рисунок? А я тут такое подсунул, ладно держите вот немного получше. Правда он без радикалов и водородных связей. Но здесь лучше видно, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Альфа-спираль Альфа-спираль, конечно, очень красивый вариант, но он не всегда образуется. Есть аминокислоты, которые могут помешать этому: Пролин.
В его молекуле находится жесткое кольцо, которое всегда вызывает поворот. Такая уж у него структура. Если вставить его в альфа спираль, то произойдет поворот на 180 градусов. Ещё у пролина нет свободного водорода у азота. Получается, что он не может образовывать водородную связь, которая так важна для альфа-спирали. Поворот при включении пролина Глицин.
Если пролин слишком жесткий, то глицин, наоборот, очень гибкий. У него ведь нет радикала, поэтому если вставить слишком много глицинов, то прощай альфа-спираль. Иногда из-за него тоже происходит поворот молекулы на 180 градусов — прямо как на картинке выше. Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу.
И последнее, одинаково заряженные аминокислоты. При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат. Ну и другие комбинации. Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied.
Хотя кому я это говорю…. Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху. Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа. Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой.
Здесь, как всегда, несколько вариантов. Первый вариант — параллельный лист, тогда направление тяжей одинаковое. Если оно разное, то он антипараллельный. Стабилизируется этот лист тоже с помощью водородных связей, прямо как альфа-спираль. Только вот есть один нюанс. Если в альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей — через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет.
Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков. Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ. Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме. Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК. Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка.
Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету. Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь. Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому. Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее. На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ. Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть.
Образовавшиеся белки поступают в ее каналы, по которым перемещаются к определенным участкам клетки. Синтез белковых молекул протекает непрерывно и с большой скоростью: в одну минуту образуется примерно 50-60 тысяч пептидных связей. Синтез одной молекулы длится всего 3-4 секунды. Для сравнения можно привести пример синтезированного искусственно белка инсулина. Эта молекула состоит из 51 аминокислотного остатка, а для его синтеза потребовалось провести около 5000 операций. В этой работе принимали участие 10 человек в течении трех лет. Как видите, в лабораторных условиях синтез белка требует огромных усилий, времени и средств. В результате биосинтеза половина белков нашего тела обновляются за 80 дней.
За всю свою жизнь человек обновляет весь свой белок около 200 раз.
Где хранится информация о первичной структуре белка
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Понимание механизма фолдинга белка — процесса, благодаря которому каждая белковая молекула приобретает уникальную структуру и свойства — является необходимым условием для создания надёжного и точного алгоритма теоретического предсказания пространственной. |
| Где хранится генетическая информация в клетке? | Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. |
| Искусственный интеллект раскрыл структуру 200 миллионов белков: Наука: Наука и техника: | DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet. |
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). Информация о строении белков записана в отдельных участках ДНК – генах. Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров.
Где хранится информация о структуре белка
Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. Хранится в ядре, синтез РНК. Спасибо. Пожаловаться. Считалось, что распределение белков внутри бактериальной клетки определяется исключительно свойствами самих белковых молекул. Ученые из Израиля показали, что «адрес доставки» будущего белка закодирован уже в матричной РНК (мРНК).
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
По этому принципу работает большинство болезней — к примеру, связывающий домен S-белка коронавируса, находящегося на поверхности вирусной частицы, взаимодействует с рецепторами клетки легочного эпителия, как ключ с замком. Знание трехмерной структуры белков и умение предсказать ее очень важно именно поэтому. Кроме того, большинство современных лекарств разрабатываются по такому же принципу. Например, в случае с белком коронавируса можно было бы разработать молекулу-заглушку.
Таким образом, заражение было бы невозможно, потому что участок, взаимодействующий с рецептором вирусной частицы, оказывался бы закрыт. Можно сказать, что жизнь — это взаимодействие множества молекулярных ключей с замками. Об этом науке было известно еще с 50-х годов прошлого века, однако определить трехмерную структуру белка было крайне сложно.
Как определяется структура белка Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл.
Пропуская через этот кристалл рентгеновские лучи, можно увидеть трехмерную структуру белка. Это явление называется дифракция. Недостаток данного метода — в медлительности процесса и негарантированном результате: белка может выделиться слишком мало или он может не кристаллизоваться.
Есть и другие способы, к примеру, метод ядерного магнитного резонанса или криоэлектронная микроскопия. Эти методы также требуют доступа к дорогостоящему оборудованию и больших затрат времени. Предсказание структуры белков Интересно то, что сами молекулы знают, в какую форму они свернутся.
То есть белки с одинаковой аминокислотной последовательностью сворачиваются всегда в одну и ту же трехмерную форму.
Итак, методики de novo фолдинга для небольших белков уже достигли определённой зрелости [17] , а возможность создать белок с не встречающимся в природе типом укладки «с нуля» [18] дополнительно подчёркивает потенциал этой области — ведь свернуться способна далеко не каждая последовательность! И тут на помощь приходит сама Природа — ведь белки не независимы друг от друга, и между ними есть «родственные» отношения! Предсказание структуры белков, использующее эти отношения, называется сопоставительным моделированием, или моделированием на основании гомологии. Сопоставительное моделирование «Вселенная» белков велика как уже было сказано, на сегодняшний день известно уже более пяти миллионов белков, идентифицированных в геномах множества организмов , но не безгранична. Многие белки имеют типичные мотивы пространственной организации — то есть, принадлежат к различным семействам, образуя «родственные» группы. И, хотя «новый» белок приобретает другую функцию, а его последовательность понемногу эволюционирует и меняется, пространственная структура его остаётся до какого-то момента достаточно консервативной [20]! Эти наблюдения и являются основой методики предсказания пространственной структуры, называемой моделированием на основании гомологии. Моделирование на основании гомологии На настоящий момент моделирование по гомологии позволяет установить структуру более половины белков, чьё строение ещё неизвестно. Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис.
Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона. Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование. Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина. Множественное выравнивание и профили последовательностей позволяют идентифицировать более слабые гомологии, чем «обыкновенное» парное выравнивание. Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию. В первом трансмембранном сегменте наложенных структур модели и шаблона показаны боковые цепи остатков, «подсвеченных» на выравнивании. Моделирование проводят с помощью программы Modeller и аналогичных ей или сервера Swiss-Model и ему подобных. В онлайн-базах ModBase и Swiss-Model Repository содержатся автоматически построенные модели для всех белков из базы Swiss-Prot, для которых удаётся найти структурный шаблон; Оценка качества, оптимизация и использование модели.
Самый сложный этап моделирования по гомологии — оптимизировать модель с учётом всей доступной биологической информации по моделируемому белку. Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач. Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии. Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств. Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании. Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам.
Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25]. Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше. Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени. Белки, чьи последовательности практически идентичны и содержат лишь несколько замен, иногда могут принимать различные конформации. Некоторые белки при ди- или олигомеризации обмениваются доменами, в результате чего структура мономеров в составе олигомера и отдельно взятого мономера совершенно не похожи.
За этими явлениями стоят очень тонкие эффекты, сопровождающие сворачивание белков, приводящие к тому, что небольшие замены в последовательности или молекулярном окружении стабилизируют различные конформации белка. Увы, прогнозирование таких событий пока что совершенно неподвластно ни сопоставительному моделированию, ни другим теоретическим методам предсказания пространственной структуры.
В этом случае каждая аминокислота обозначается своим трехбуквенным кодом, а последовательность разделяется пробелами или другими символами. Этот метод удобен для чтения и обработки данных, но занимает большой объем памяти. Нотация однобуквенных кодов: Чтобы уменьшить объем хранимой информации, можно использовать нотацию однобуквенных кодов для обозначения аминокислот. В этом случае каждая аминокислота обозначается одной буквой, что значительно сокращает объем записи. Такой метод часто используется в базах данных белков. Бинарное кодирование: Для экономии памяти можно использовать бинарное кодирование, при котором каждая аминокислота представляется в виде числа или битовой последовательности. Это позволяет уменьшить объем хранимой информации, но усложняет чтение и обработку данных.
Эти форматы позволяют хранить дополнительные метаданные о белке, такие как идентификатор, описание и другие сведения. Использование баз данных: Для эффективного хранения и поиска информации о первичной структуре белка часто используются специализированные базы данных, такие как UniProt или Protein Data Bank. Эти базы данных предоставляют удобный интерфейс для поиска, фильтрации и анализа информации о белках, а также хранят большой объем данных о белках из различных источников. В завершение следует отметить, что выбор метода хранения информации о первичной структуре белка зависит от конкретных задач и требований и может варьироваться в различных научных и прикладных областях. Преимущества электронного хранения информации о первичной структуре белка Электронное хранение информации о первичной структуре белка предоставляет ряд преимуществ перед традиционными методами хранения на бумаге или в других формах. Во-первых, электронное хранение позволяет обеспечить более удобный и быстрый доступ к информации. Белки являются сложными молекулами, и их первичная структура часто состоит из большого количества аминокислотных остатков. С использованием электронного хранения, ученые могут легко найти и анализировать информацию о конкретном белке или конкретном аминокислотном остатке, используя поисковые запросы и фильтры. Во-вторых, электронное хранение позволяет эффективно организовывать и структурировать информацию.
На основании последовательности нуклеотидов в мРНК, рибосома считывает триплеты нуклеотидов, называемые кодонами, и прикрепляет соответствующую аминокислоту к текущей цепочке. Таким образом, формируется конкретная последовательность аминокислот, определяющая первичную структуру белка. Важно отметить, что первичная структура белка несет информацию о его функции и влияет на его дальнейшую трехмерную структуру. Любые изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменениям в структуре и функции белка, что может привести к нарушению нормального функционирования организма. Аминокислоты Существуют 20 стандартных аминокислот, которые могут быть использованы при синтезе белка. Каждая аминокислота отличается своей боковой группой, которая придает ей уникальные свойства. Например, глицин не имеет боковой группы, что делает его наименьшей и наиболее гибкой аминокислотой, в то время как тирозин содержит ароматическую боковую группу.
Сокращенное название.