Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. Эта информация получила название генетической информации, а участок ДНК, в котором закодирована информация о первичной структуре какого-либо белка, называется геном.
Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
Например, кодон AUG кодирует аминокислоту метионин, которая является стартовой аминокислотой для синтеза белка. Коды аминокислот играют важную роль в определении структуры и функции белка. Каждая аминокислота имеет свои уникальные свойства и может формировать разные типы взаимодействий с другими аминокислотами. Это позволяет белку принимать определенную форму и выполнять свои функции в организме. Изменение кода аминокислоты может привести к изменению структуры и функции белка. Это может иметь серьезные последствия для организма, так как белки выполняют множество важных функций, таких как катализ химических реакций, передача сигналов и поддержание структуры клеток. Таким образом, коды аминокислот являются ключевыми элементами генетической информации и играют существенную роль в определении структуры и функции белка. Она является основанием, то есть способной принять протон и образовать аммониевое ионное состояние. Карбоксильная группа представлена углеродом, связанным с двумя атомами кислорода один из которых — с двумя атомами водорода , а также атомом гидрогена. Она является кислотным основанием, способным отдать протон и образовать карбоксильное ионное состояние.
Боковая цепь может быть различной по составу и длине и определяет различные свойства и функцию аминокислоты. Например, боковая цепь глицина состоит всего из одного атома водорода, что делает его наименьшей аминокислотой, а боковая цепь тирозина содержит фенольное кольцо, которое обладает свойствами аромата и фотохромизма.
Давайте вспомним, что было изучено раннее, ответив на вопросы: Что является мономерами белков? Аминокислоты Какие особые связи образуются между аминокислотами в первичной структуре белка? Пептидные Где хранится информация о структуре белка? ДНК Какие органические вещества могут ускорять процесс синтеза белка? Ферменты Учитель: Свойства белков определяются прежде всего их первичной структурой, т. Наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекулах двуцепочечной ДНК. Следовательно, информация о строении и жизнедеятельности, как каждой клетке, так и всего многоклеточного организма в целом заключена в нуклеотидной последовательности ДНК.
Эта информация получила название «генетической информации», Учитель:А как называется участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка? Учащиеся: ген Слайд 4 Учитель: В каждой клетке синтезируются несколько тысяч различных белковых молекул. Белки недолговечны, время их существования ограничено, после чего они разрушаются. Как называется этот процесс? Денатурация Существует ли в организме обратный процесс денатурации? Учитель: Тема нашего сегодняшнего урока это «Биосинтез белка». Сегодня мы с вами узнаем, из каких основных этапов состоит процесс биосинтеза белка, какую роль в нем играют нуклеиновые кислоты, а также какие органоиды и вещества клетки принимают в этом процессе самое непосредственное участие. Слайд 7 Биосинтез белков осуществляется во всех клетках эукариот и прокариот. Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене.
Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т.
Машинное определение структуры белка — это важный шаг в понимании их функций и роли в организме человека. Давайте рассмотрим, как этот подход влияет на наше медицинское понимание и какие болезни могут быть связаны с неправильно свернутыми белками. Машинное обучение и свертка белков: 91 Машинное обучение позволяет анализировать огромные объемы данных и выявлять закономерности, которые трудно выявить с использованием традиционных методов. В случае белков, машины могут предсказывать их трехмерную структуру — то, как они сворачиваются, что является критическим для понимания их функциональности. Биологическая загадка: неправильная свертка белков: 91 Неправильная свертка белков, или их деформация, может привести к серьезным проблемам в организме. Это особенно важно, учитывая, что белки играют ключевую роль в многих биологических процессах, таких как сигнальные пути, транспорт молекул и обеспечение структурной поддержки.
Что является мономерами белков: А нуклеотиды; Б моносахариды; В аминокислоты; Г карбоновые кислоты. Какие особые связи образуются между аминокислотами в первичной структуре белка: А пептидные; Б водородные; В дисульфидные; Г сложноэфирные. Какие органические вещества могут ускорять процесс синтеза белка: А гормоны; Б антитела; В гены; Г ферменты. Какую основную функцию выполняют белки в клетке: А энергетическую; Б защитную; В двигательную; Г строительную.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована.
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Данная молекула работает лишь матрицей для создания иРНК. Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза. Для неживой природы такие процессы не характерны. Такие реакции происходят очень быстро и точно.
Рассмотрим их на примере сборки белковой молекулы. Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник.
В качестве его выступает иРНК. Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка.
Непосредственно образованию белка предшествует матричный синтез иРНК, который именуется транскрипция. Подробно описан данный принцип в 5 уроке "Химический состав клетки". Процесс транскрипции белка совершается никак не на целой молекуле ДНК, а только на небольшой ее зоне.
Активная роль здесь отводится ферменту РНК-полимераза, которая способствует формированию РНК и распознает «знаки препинания». Транскрипция РНК, нужной с целью формирования белка, происходит в несколько последовательных этапов. Сначала при содействии ферментов разрываются водородные связи в азотистых основаниях цепочки ДНК.
В результате этого нити ДНК разъединяются. При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах. В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК.
Синтезированная в ядре иРНК отделяется от своей матрицы и через поры ядерной оболочки поступает в цитоплазму, где прикрепляется к малой субъединице рибосом. Начало и конец синтеза всех типов РНК строго зафиксирован специальными триплетами, выполняющими функцию «знаков препинания». Вторым этапом синтеза белка считается трансляция.
Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело.
Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку , функциональную активность и апоптоз , обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.
Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли , который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [79]. Основная статья: Транспортная функция белков Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство аффинность к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [80]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.
Липидный компонент мембраны водонепроницаем гидрофобен , что предотвращает диффузию полярных или заряженных ионы молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам через ионные каналы или молекулам воды через белки-аквапорины перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них [81].
Электронные репозитории Электронные репозитории представляют собой веб-платформы, разработанные для хранения и обмена информацией о первичной структуре белков. Они позволяют ученым обмениваться данными и получать доступ к хранилищу структур, созданных другими учеными. PDB является центральным репозиторием данных о трехмерной структуре белков, полученных с помощью различных экспериментальных методов, таких как рентгеноструктурный анализ и ядерное магнитное резонансное исследование. PDB предоставляет ученым доступ к более чем 150 000 структур белков, а также инструменты для их анализа и визуализации. Другим примером электронного репозитория является UniProt. UniProt объединяет информацию о последовательности, аннотации и 3D-структурах белков, собранную из различных источников. В UniProt ученым доступны данные о миллионах белков и связанные с ними биологические аннотации. Электронные репозитории играют ключевую роль в исследованиях в области белкойной биоинформатики и структурной биологии.
Они позволяют ученым обмениваться исследовательскими данными, улучшить взаимодействие между научными группами и повысить эффективность научных исследований. В заключении, электронные репозитории являются ценным инструментом для хранения и обмена информацией о первичной структуре белков. Они позволяют ученым быстро получить доступ к большому количеству данных и использовать их в своих исследованиях. Благодаря таким платформам, исследования в области белковой структуры и функции могут продвигаться вперед, способствуя развитию науки и медицины. Биоинформационные ресурсы В настоящее время существует множество биоинформационных ресурсов, которые играют важную роль в хранении информации о первичной структуре белков. Эти ресурсы предоставляют доступ к базам данных и инструментам, которые помогают в анализе и интерпретации биологических данных. Одним из наиболее популярных ресурсов является база данных UniProt, которая содержит информацию о белках, их последовательности и функциональных свойствах. Ресурс также предлагает инструменты для анализа белковых последовательностей и предсказания их функций.
PDB предоставляет доступ к 3D-структурам белков, полученных с помощью методов рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. Ресурс позволяет исследователям изучать взаимодействия белков, предсказывать их функции и разрабатывать новые лекарственные препараты.
Базы данных белков играют важную роль в биологических исследованиях, позволяя ученым получать доступ к актуальным и достоверным данным о белках, проводить сравнительный анализ и прогнозировать их функции и взаимодействия с другими молекулами. Научные статьи и публикации Большинство научных статей о первичной структуре белка публикуется в научных журналах. Такие публикации проходят жесткую рецензию и оцениваются научным сообществом. Важно отметить, что научные статьи являются надежным источником информации, поскольку результаты исследований проверены и подтверждены другими учеными. При чтении научных статей и публикаций по вопросам первичной структуры белка следует учитывать, что эти работы часто сложны и требуют определенной подготовки.
Они могут содержать сложные термины, формулы и графики. Поэтому важно быть внимательным и использовать дополнительные источники информации для более полного понимания материала. Научные статьи и публикации по теме первичной структуры белка играют важную роль в развитии науки. Эти работы содействуют расширению научного сообщества, обмену знаниями и созданию новых идей и гипотез. Именно благодаря таким публикациям наука продвигается вперед и находит новые сферы применения. Белковые банки Белковые банки представляют собой места хранения информации о первичной структуре белков. В них собираются данные о последовательности аминокислот, молекулах белка.
Белковые банки содержат огромное количество информации о белках различных организмов, полученную при проведении экспериментов и исследованиях. Основной задачей белковых банков является сохранение и организация данных о структуре белков, чтобы ученые и исследователи могли получить к ним доступ и проводить необходимые анализы. Результаты исследований в белковых банках используются для различных целей, например, в разработке новых лекарств или улучшении существующих методик диагностики и лечения различных заболеваний. Примеры известных белковых банков: Protein Data Bank PDB — международный банк данных, содержащий трехмерные структуры более 150 000 белков. PDB является незаменимым инструментом для многих исследований в области биохимии и молекулярной биологии. UniProt — крупнейший банк данных, в котором содержится информация о миллионах белков из разных организмов.
Строение и функции белков. Денатурация белка
Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его. Информация о структуре белка поступает в виде РНК. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации? Информация о первичной структуре белка хранится в молекуле ДНК, которая является генетическим материалом всех живых организмов. Знание того, где хранится информация о структуре белка, помогает нам лучше понять его функцию и важность для живых организмов.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
| Где хранится информация о структуре белка (89 фото) | 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? |
| Где хранится информация о структуре белка | Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. |
Определение первичной структуры белка
- Основные источники данных
- Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
- Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
- Где хранится информация о первичной структуре белка: секреты его формирования
- Генетический код. Биосинтез белка • СПАДИЛО
- Биоинформатика: метод во главе угла
Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция
- Где хранится белок в организме?
- Урок: «Биосинтез белка» | Контент-платформа
- Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? - Биология
- В чём же сложность?
- Места хранения информации о первичной структуре белка
- Для чего требуется знать структуру белков?
Биосинтез белка. Генетический код
Нарушения в работе этого органа отражаются на белковом обмене. Белки необходимы организму для построения тканей и клеток, продукции гормонов, ферментов, выработки антител и ряда других жизненно важных процессов. Как организм запасает белок? Организм не умеет запасать белки «на потом», поэтому нам требуется беспрерывное их поступление с пищей. Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки — двенадцатиперстную кишку. Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот. Что съедает белок в организме? Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища - мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые - в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму. Остальные вымываются с мочой. Где накапливается белок в клетке?
Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде.
Первичная, вторичная, третичная структура белка в схемах. Белки первичная структура вторичная третичная. Первичная структура организации молекулы белка. Уровни организации белков. Неупорядоченная структура белка. Белок первичная структура вторичная третичная. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная.
Первичная и вторичная структура белка. Связи в первичной вторичной и третичной структуре белка. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная функции. Четыре уровня структурной организации белка. Структурная организация белковой молекулы. Принципы структурной организации белков. Уровни организации белковой молекулы: первичная структура белка. Уровни организации структуры белка.
Строение белка уровни организации белковой молекулы. Первичная структура белка уровень организации. Белки уровни структурной организации. Уровень организации пространственной структуры белковой молекулы. ДНК хранение наследственной информации. Функции ДНК хранение и передача наследственной информации. Функции ДНК хранение наследственной информации. ДНК носитель наследственной информации строение и функции.
Первичная структура 20 аминокислот. Белок с одной полипептидной цепи. Четвертичная структура белка строение. Четвертичная структура белка схема. Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белков. Процесс первичной структуры белка. Денатурация первичной структуры белка.
При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Белки особенности строения. Четвертичная структура белка название. Типы РНК рибосомальная транспортная матричная. Типы РНК И их функции биохимия. Матричная РНК функция. Роль РНК В реализации наследственной информации.
Первичная структура белка биохимия. Первичная структура белков биохимия. Первичная структура белков связи. Что такое обратимая денатурация структура белка. Необратимая денатурация белка. Обратимся детанатурация. Необратимая денатурация белков. Состав белков биохимия кратко.
Белки биохимия строение. Строение белковой молекулы первичная вторичная. Разрушение вторичной структуры и разворачивание полипептидной цепи.
Образцы для анализа первичной структуры белка Тип образца Описание Изолированные белки Это белки, которые были выделены из определенного организма или тканей с использованием различных методов. Изолированные белки могут быть получены из природных исходных материалов или синтезированы в лабораторных условиях. Они представляют собой конкретный образец для исследования первичной структуры. Белки из баз данных Существуют специализированные базы данных, которые содержат информацию о первичной структуре множества белков. Путем поиска и выбора соответствующих записей в базах данных можно получить информацию о первичной структуре белка.
Секвенированные пептиды Последовательность аминокислот в белке можно определить с помощью метода масс-спектрометрии. В данном случае образцом являются отдельные пептиды, полученные из фрагментов белка путем гидролиза. Секвенирование пептидов позволяет восстановить первичную структуру белка. Генетические последовательности Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. С помощью методов молекулярной биологии и биоинформатики можно извлечь соответствующую информацию о последовательности аминокислот.
Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство Основная статья: Клеточный рецептор Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения.
В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри [84]. Моторная двигательная функция[ править править код ] Миозин — моторный белок Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозин , перемещение клеток внутри организма например, амёбоидное движение лейкоцитов , движение ресничек и жгутиков , а также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезин , динеин. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.
Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми.
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). 19 ответов - 0 раз оказано помощи. Хранится в ядре, синтез РНК.
Чему соответствует «основа белка»?
- Где хранится белок в организме? Ответов на вопрос: 24
- Первичная структура белка
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез
- Информация о структуре белков хранится в
- Понятие первичной структуры белка
- Где хранится информация о структуре белка? Как - id37697420 от Магомед05111 11.07.2022 18:04
Биосинтез белка
Карбоксильная группа представлена углеродом, связанным с двумя атомами кислорода один из которых — с двумя атомами водорода , а также атомом гидрогена. Она является кислотным основанием, способным отдать протон и образовать карбоксильное ионное состояние. Боковая цепь может быть различной по составу и длине и определяет различные свойства и функцию аминокислоты. Например, боковая цепь глицина состоит всего из одного атома водорода, что делает его наименьшей аминокислотой, а боковая цепь тирозина содержит фенольное кольцо, которое обладает свойствами аромата и фотохромизма. Взаимодействие аминокислот при образовании белка Процесс образования белка начинается с взаимодействия аминокислот, из которых он состоит. Взаимодействие происходит через химические связи между аминокислотными остатками. Одна из основных форм взаимодействия — пептидная связь. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Пептидные связи последовательно соединяют аминокислоты и образуют полипептидную цепь.
Кроме пептидных связей, взаимодействие между аминокислотами может происходить через другие химические связи, такие как ковалентные связи, ионные связи и водородные связи. Тип связи.
Использование баз данных с информацией о первичной структуре белка позволяет исследователям проводить анализ и сравнение различных белков, а также исследовать их функции и взаимодействия с другими молекулами. Роль информации о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка играет важную роль в научных исследованиях, а также в различных областях биологии и медицины. Идентификация белков: Зная первичную структуру белка, можно точно определить его идентичность и распознать его в разных организмах. Это необходимо для помощи в диагностике и лечении заболеваний, а также для понимания эволюционных процессов. Понимание функций белков: Первичная структура белка содержит информацию о последовательности аминокислот, из которой он состоит.
Эта информация позволяет установить возможные функции белка и его взаимодействие с другими молекулами в организме. Таким образом, изучение первичной структуры белков помогает разобраться в их роли в клеточных процессах и биохимических путях. Дизайн и модификация белков: Изучение первичной структуры белков позволяет разработать новые способы создания и изменения белков для использования в различных областях науки и технологии. Это может включать создание белковых лекарственных препаратов, а также дизайн новых белков с улучшенными свойствами, такими как стабильность или активность. Эволюционные исследования: Сравнение первичной структуры белков разных организмов позволяет изучать эволюционные связи и предсказывать генетические изменения, происходящие в ходе эволюции. Диагностика болезней: Аномалии в первичной структуре белков могут свидетельствовать о наличии определенных заболеваний. Изучение этих аномалий может помочь в ранней диагностике и предотвращении развития болезней.
Прогнозирование свойств и структуры белков: Изучение первичной структуры белков позволяет предсказывать их свойства и трехмерную структуру.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах.
Знаешь ответ?
Рисунок 1. De novo фолдинг: предсказание пространственной структуры небольших белков. Программа Rosetta генерирует ансамбль моделей, получающихся после «сборки» структурно-консервативных фрагментов молекулы в специализированном силовом поле.
Короткие 4—10 аминокислотных остатков фрагменты последовательности моделируемого белка выступают «зародышами» структуры будущей модели причём в разных моделях они различаются и «перекрываются» , а конформацию этим фрагментам «назначают», используя конформации гомологичных фрагментов из белков с уже известной структурой. В этом смысле, de novo не является моделированием «заново» в полном смысле слова, но «заимствование» локальных структурных фрагментов такой небольшой длины в данном случае не считается использованием структуры белков-гомологов целиком. Сверху на рисунке показаны наложенные экспериментальная структура белка Hox-B1 красным и соответствующая низкоэнергетическая структура, предсказанная программой Rosetta синим. Видно практически идеальное совпадение конформаций ароматических остатков в центральной области белка.
Внизу показана зависимость энергий моделей из полученного в расчёте ансамбля от среднеквадратичного отклонения СКО моделей от нативной структуры. Синим цветом показаны модели, сгенерированные из нативной структуры в качестве «контроля» и естественно получившиеся очень близкими к ней по значению СКО , чёрным — модели, созданные в процессе предсказания. Красной стрелкой отмечена модель, структура которой дана сверху. Этот факт иллюстрирует не очень высокую надёжность предсказаний в практических применениях — потому что в реальных задачах, когда предсказываемая структура действительно неизвестна, сравнивать СКО модели будет уже не с чем — руководствоваться придётся только значениями энергии.
Разрабатываемая ими программа Rosetta уже неоднократно показывала себя с хорошей стороны в предсказании структуры белков небольшой длины рис. Похожий подход используется в программе TASSER [15] , где короткие структурные фрагменты «собираются» в специализированном силовом поле, а результат модель, предположительно близкая к нативной выбирается из ансамбля предсказаний с помощью идентификации наиболее плотного структурного кластера — являющегося, по мнению исследователей, «гнездом» физически реалистичных моделей. Конечно, все эти мощности пошли не только на предсказание одной структуры — в исследование был включен не один белок. Эта ресурсоёмкость лишний раз подчёркивает, что понимание механизмов фолдинга находится не на высоте: способ направленно двигаться в сторону нативной структуры, не перебирая множества нереалистичных вариантов, пока не найден.
Да и функции оценки потенциальной энергии часто дают промашки: ведь на одно удачное предсказание, становящееся поводом к публикации в одном из ведущих журналов [13—17] , приходится множество неудачных попыток!.. Но и для предсказаний с не очень высокой точностью находится своё применение: ведь упомянутые алгоритмы могут не только предсказывать структуру «с нуля», но и оптимизировать модель, если в качестве отправной точки задать экспериментальную структуру, требующую уточнения — например, ЯМР-модель или данные из криоэлектронной микроскопии. Кроме того, предсказание структуры всех белков подряд из какого-нибудь организма может помочь идентифицировать белки с ещё неизвестным типом укладки — чтобы экспериментаторы могли сконцентрироваться именно на них и «расшифровать» строение ещё одного структурного семейства. Итак, методики de novo фолдинга для небольших белков уже достигли определённой зрелости [17] , а возможность создать белок с не встречающимся в природе типом укладки «с нуля» [18] дополнительно подчёркивает потенциал этой области — ведь свернуться способна далеко не каждая последовательность!
И тут на помощь приходит сама Природа — ведь белки не независимы друг от друга, и между ними есть «родственные» отношения! Предсказание структуры белков, использующее эти отношения, называется сопоставительным моделированием, или моделированием на основании гомологии. Сопоставительное моделирование «Вселенная» белков велика как уже было сказано, на сегодняшний день известно уже более пяти миллионов белков, идентифицированных в геномах множества организмов , но не безгранична. Многие белки имеют типичные мотивы пространственной организации — то есть, принадлежат к различным семействам, образуя «родственные» группы.
И, хотя «новый» белок приобретает другую функцию, а его последовательность понемногу эволюционирует и меняется, пространственная структура его остаётся до какого-то момента достаточно консервативной [20]! Эти наблюдения и являются основой методики предсказания пространственной структуры, называемой моделированием на основании гомологии. Моделирование на основании гомологии На настоящий момент моделирование по гомологии позволяет установить структуру более половины белков, чьё строение ещё неизвестно. Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис.
Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона. Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование.
Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина. Множественное выравнивание и профили последовательностей позволяют идентифицировать более слабые гомологии, чем «обыкновенное» парное выравнивание. Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию. В первом трансмембранном сегменте наложенных структур модели и шаблона показаны боковые цепи остатков, «подсвеченных» на выравнивании.
Моделирование проводят с помощью программы Modeller и аналогичных ей или сервера Swiss-Model и ему подобных. В онлайн-базах ModBase и Swiss-Model Repository содержатся автоматически построенные модели для всех белков из базы Swiss-Prot, для которых удаётся найти структурный шаблон; Оценка качества, оптимизация и использование модели. Самый сложный этап моделирования по гомологии — оптимизировать модель с учётом всей доступной биологической информации по моделируемому белку. Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач.
Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности.
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. Если предсказанная структура белка близка к экспериментально определенной структуре, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания.