ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). Новости Новости. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка.
Где хранится информация о первичной структуре белка
Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада. Информация о структуре белка поступает в виде РНК. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Генетический код – это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов (ускорителей), с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
| Белки — Википедия | Если предсказанная структура белка близка к экспериментально определенной структуре, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания. |
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | старения у животных. |
Научные статьи и публикации
- Как выглядит молекула
- Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
- Ответы : Если есть возможность помогите... Убивают
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез -
- Биоинформатика: метод во главе угла
- Биосинтез белка. Генетический код
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее.
Где хранится информация о структуре белка (89 фото)
Эти методы основаны на анализе генетической информации, полученной из ДНК или РНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке. Такие методы называются биоинформатическими и позволяют предсказывать структуру белка на основе его генетической информации. Таким образом, информация о первичной структуре белка может быть получена из различных источников, включая базы данных белков, научные статьи и биоинформатические методы. Эти данные играют важную роль в изучении и понимании свойств и функций белков, а также в разработке новых лекарственных препаратов и технологий.
Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток? В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE. Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами. Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами. Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Только в этом случае для того, чтобы прямые повторы встали параллельно друг другу, придётся хитроумно изогнуть молекулу так, чтобы от конца одного из повторов точка С шли точки D, E, F, а потом начинался новый повтор в точке G. Будем считать, что кольцевая ДНК как бы «исчезает» не может реплицироваться в клетке. Поскольку после 35S-промотора на той же цепи ДНК располагается кодирующая часть гена DsRed, клетки должна светиться красным светом. Если повторы расположены инвертированно, то произойдёт «переворот» последовательности ДНК, расположенной между повторами. Таким образом, после рекомбинации конструкция будет выглядеть следущим образом: Свечение клеток изменится, поскольку после промотора на той же цепи ДНК окажется гена BFP, обестпечивающий синее свечение клеток. При рекомбинации по прямым повторам происходит потеря участка ДНК, расположенного между ними. Из двух повторов остаётся только один. Таким образом, после рекомбинации по сайтам FRT конструкция будет выглядеть следующим образом: Клетки будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. После действия рекомбиназы CRE те последовательности, на которые может действовать флип паза Flp, «перевернулись», и вместо прямых стали инвертрованными. После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см. Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки. Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу. Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления. С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись. Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения.
Методы структурной биоинформатики позволили разработать эффективные алгоритмы для парного и множественного сравнения белковых структур, а также создать свою белковую «систематику», т. Такая классификация во многом способствует изучению эволюции белков и более глубокому пониманию их функций. Например, установлено, что в процессе эволюции изменения в пространственной структуре белков накапливаются гораздо медленнее, чем изменения в самих аминокислотных последовательностях. Кроме того, была сформулирована гипотеза о конечности числа возможных пространственных укладок полипептидной цепи белков — оно было оценено приблизительно в одну тысячу. Это предположение подтверждается исследованиями последних лет: число «опознанных» белковых структур растет ежегодно на 5—7 тыс. Наиболее надежный способ получения моделей пространственных структур белков — рентгеновская кристаллография, однако он длительный, трудоемкий и дорогостоящий. Поэтому важным направлением структурной биоинформатики является разработка методов предсказания структуры белка по его аминокислотной последовательности. Для этого здесь, как и в компьютерной геномике, используются методы машинного обучения, а также технологии реконструкции пространственных структур «по гомологии», т. В настоящее время наиболее точные предсказания структуры белка можно получить, если находится родственный ему белок с уже известной пространственной структурой. И чем выше будет степень родства двух белков, тем выше окажется точность модели. Еще одна интересная область структурной биоинформатики — молекулярное моделирование структур биологических макромолекул. Современные алгоритмы, использующие технологии параллельных вычислений на высокопроизводительных компьютерных кластерах, позволяют рассчитывать системы, состоящие из десятков тысяч атомов! Это дает возможность в мельчайших деталях — на уровне отдельных атомов, исследовать эффекты влияния мутаций на структуру белка и характер взаимодействия его активных центров с метаболитами. В генной «паутине» Нужно отметить, что к концу XX в. В этом ключе взаимодействия между компонентами живых клеток принято описывать в виде графов, узлами которых являются биологическое компоненты гены, молекулы , а ребрами — взаимодействия между ними. Такие графы, именуемые генными сетями, описывают координированно функционирующие группы генов, которые контролируют развитие всех фенотипических признаков организма Колчанов и др. Такое представление межгенных взаимодействий — удобная математическая модель: на основе анализа структуры графа можно получать информацию о различных особенностях функционирования живых систем. В структуре графа можно выделить ряд важных элементов, в частности, положительные и отрицательные обратные связи, циклы, каскады передачи сигналов и т. В случае, когда параметры взаимодействий между компонентами генной сети известны например, оценены экспериментально , компьютерные программы позволяют построить кинетические модели, которые можно использовать для моделирования динамического поведения генных сетей, т. Такие модели, уже позволившие получить ряд новых интересных данных, касающихся влияния мутаций на функции живых систем Колчанов и др. В свете эволюции Сорок лет назад Ф. Добржанский 1973 , один из основателей современной теории эволюции, отметил, что «в биологии ничто не имеет смысла кроме как в свете эволюции». Именно поэтому одна из основных областей применения информационных технологий в биологии — изучение молекулярной эволюции, которое заключается в построении моделей эволюции генов, учитывающих самые разные факторы: особенности структурной организации генов, пространственную структуру белков, взаимодействия белков с метаболитами, другими белками и ДНК, особенности функционирования генных сетей. Такие модели позволяют реконструировать эволюционную историю генов и белков, а на их основе эволюцию видов. Современные модели накопления мутаций в геномных последовательностях используются для датировки эволюционных событий. Кроме того, модели эволюции позволяют оценивать влияние нуклеотидных и аминокислотных замен на структуру и функцию генов и кодируемых ими белков; это, в свою очередь, помогает оценивать влияние полиморфизмов, связанных с наследственными заболеваниями.
Один триплет ДНК несет информацию о: 1 последовательности аминокислот в молекуле белка 2 месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3 признаке конкретного организма 4 аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1 один код он кодирует одну аминокислоту 2 один кодон кодирует несколько аминокислот 3 между кодонами есть знаки препинания 4 одна аминокислота кодируется несколькими кодонами 5. Эволюционное значение генетического кода заключается в том, что он: 1 триплетен 2 индивидуален 3 универсален 4 вырожден БЛОК 4: 1. Транскрипция происходит: 1 в ядре 2 на рибосомах 3 в цитоплазме 4 на каналах гладкой ЭПС 5.
Остались вопросы?
Эти данные могут быть использованы для изучения функций белка, в разработке лекарственных препаратов и в других областях биологии и медицины. Методы анализа первичной структуры белка Анализ первичной структуры белка включает в себя изучение порядка аминокислотных остатков в цепи белка. Для этого существуют различные методы и техники: Метод Описание Секвенирование Секвенирование дает информацию о последовательности аминокислот в белке. Существуют различные методы секвенирования, такие как Sanger-секвенирование и метод масс-спектрометрии. Картирование пептидов Картирование пептидов позволяет определить, какие аминокислоты присутствуют в белке и в каком порядке.
Этот метод основан на химической разрезке белка и последующем анализе образовавшихся пептидов. Методы масс-спектрометрии Масс-спектрометрия позволяет определить массу и состав аминокислотных остатков в белке. Порождение пептидов Порождение пептидов позволяет получить фрагменты белка для их последующего анализа. Примерами методов порождения пептидов являются ферментативное гидролизное разложение и разложение с помощью химических веществ.
Анализ первичной структуры белка является важным этапом в изучении белков и может помочь в понимании их функций и свойств.
Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение — «Один ген — один полипептид» — неверно рис. Сплайсинг Рис. Альтернативный сплайсинг варианты Рис. Образование разных молекул белка при вариантах альтернативного сплайсинга Образующаяся при этом иРНК поступает в цитоплазму, где на нее нанизываются рибосомы. Молекула тРНК напоминает по структуре лист клевера, на вершине которого находится триплет нуклеотидов, соответствующий по коду определенной аминокислоте антикодон , а основание «черешок» служит местом присоединения этой аминокислоты. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок.
По принципу комплементарности антикодон связывается со своим кодоном, причем аминокислота располагается у активного центра рибосомы и с помощью ферментов соединяется с ранее поступившими аминокислотами. В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр рибосомы ФЦР с двумя участками — пептидильным Р-участок и аминоацильным А-участок. Этот процесс называется сканированием.
Участникам этого эксперимента раздаются аминокислотные последовательности около сотни белков, структура которых неизвестна. Одни группы ученых вычисляют структуру для каждой последовательности, в то время как другие группы определяют ее экспериментально. Затем организаторы эксперимента сравнивают расчетные прогнозы с результатами лабораторных исследований с помощью показателя измерения точности оценки GDT , который варьируется от нуля до ста. По словам Моулта, считается, что при оценке выше 90 GDT расчетные прогнозы практически соответствуют экспериментальным.
Уже в 1994 году ученые добились того, что предсказанные ими структуры небольших простых белков могли соответствовать экспериментальным результатам. Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов. Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей.
Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее.
Водородные связи в альфа-спирали Далековато как-то. Как так выходит?
Все из-за того, что происходит закручивание пептидного остова. Сделаем такую же картинку как сверху, но в виде атомов. Не забудем крутануть её немного… Водородные связи в альфа-спирали Каждый цвет — это остаток аминокислоты, только азоты и кислороды я оставил одного цвета, а то запутаемся ещё. Ещё альфа-углерод тут трех валентный и все атомы отмечать не стал, а то слишком громоздко получается. Думаю, что смысл понятен. Какой сделаем вывод?
Альфа-спираль похожа на корсет!!! Правда вместо него — водородные связи , которые стягивают её. Если присмотреться к радикалам, то они выглядывают как иголки из ёлки в разные стороны. Вот рисунок попроще. Альфа-спираль Ой, а вы, наверное, ждали какой то супер крутой рисунок? А я тут такое подсунул, ладно держите вот немного получше.
Правда он без радикалов и водородных связей. Но здесь лучше видно, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Альфа-спираль Альфа-спираль, конечно, очень красивый вариант, но он не всегда образуется. Есть аминокислоты, которые могут помешать этому: Пролин. В его молекуле находится жесткое кольцо, которое всегда вызывает поворот. Такая уж у него структура.
Если вставить его в альфа спираль, то произойдет поворот на 180 градусов. Ещё у пролина нет свободного водорода у азота. Получается, что он не может образовывать водородную связь, которая так важна для альфа-спирали. Поворот при включении пролина Глицин. Если пролин слишком жесткий, то глицин, наоборот, очень гибкий. У него ведь нет радикала, поэтому если вставить слишком много глицинов, то прощай альфа-спираль.
Иногда из-за него тоже происходит поворот молекулы на 180 градусов — прямо как на картинке выше. Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И последнее, одинаково заряженные аминокислоты. При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат.
Ну и другие комбинации. Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied. Хотя кому я это говорю…. Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху.
Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа. Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой. Здесь, как всегда, несколько вариантов. Первый вариант — параллельный лист, тогда направление тяжей одинаковое.
Если оно разное, то он антипараллельный. Стабилизируется этот лист тоже с помощью водородных связей, прямо как альфа-спираль. Только вот есть один нюанс. Если в альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей — через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет. Например, водородными связями могут соединяться 5 остаток и 22. Параллельные и антипараллельные листы Когда мы разбирали альфа-спираль, то сказали что пролин и иногда глицин вызывают поворот на 180 градусов.
У этого есть свое название: бета-поворот. Беспорядочный клубок Это последний вариант. Здесь нет никаких спиралей или бета-складчатости, просто получается вот такая белиберда. Беспорядочный клубок Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидный остов. Радикалы пока что отдыхают.
Ну и второе: Водородные связи стабилизируют вторичную структуру Ой, а от чего зависит какую вторичную структуру примет молекула? А действительно, почему какая-то молекула принимает форму альфа-спирали, а другая бета-складчатости? Хороший вопрос, и у меня есть ответ на него: от торсионных углов. Я разбирал это в прошлой статье — кликай сюда , а потом возвращайся. Так, мы говорили о том, что углы бывают разными, но для каждой вторичной структуры характерны строго определенные углы. Есть специальные карты Рамачандрана, на которых указаны эти углы — все данные получены экспериментально.
Можно посмотреть какие углы характерны для альфа-спирали и бета-листов Здесь можно посмотреть как будут выглядеть молекулы аминокислот с такими углами. Но вот вам фоточка, если лень. Надеюсь, что теперь понятно почему и как формируется вторичная структура. Ах да, конечно же, все эти углы определяются первичной структурой! Супервторичная структура белка До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
| Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение | Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. |
| Ответы : Если есть возможность помогите... Убивают | Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. |
| Место хранения информации о первичной структуре белка | 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. |
Информация о структуре белков хранится в
Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Структура человеческого белка интерлейкина-12, связанного с его рецептором / UW Medicine Institute for Protein Design. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция
- Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
- Строение и функции белков. Денатурация белка
- Научные статьи и публикации
- Где хранится белок в организме? Ответов на вопрос: 24
- Лучший ответ:
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез -
Как понять что в организме переизбыток белка?
- Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
- Биосинтез белка
- Места хранения информации о первичной структуре белка
- Важность первичной структуры белка
- Остались вопросы?
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
| Трансляция и транскрипция как этапы биосинтеза белка, генетический код | Знание того, где хранится информация о структуре белка, помогает нам лучше понять его функцию и важность для живых организмов. |
| Строение и функции белков. Денатурация белка - ОПИУМ | Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. |